Buenos días, hoy en locos por la biología vamos hablar sobre las proteínas
Las proteínas están formadas por aminoácidos(aa).
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Los aminoácidos son compuestos orgánicos, bajo peso molecular, se unen entre sí formando proteínas , formadas C,H.O y N. Tienen grupo carboxilo, grupo amino y una cadena lateral, unidos por un enlace covalente al carbono alfa.
los aminoácidos son:
-Sólidos.
-Solubles en agua.
-Cristalizables.
-Más o menos incoloros.
-Punto de fusión elevado.
-Actividad óptica.
-> Según su polaridad hay 20 aminoácidos distintos. Son aminoácidos esenciales,
aquellos que no pueden sintetizar todos los aminoácidos. Hay ocho y con los lactantes nueve.
Propiedades ácido-básicas de los aminoácidos:
Disolución acuosa forma iones dipolares o híbridos.
Ph que se forma iones híbridos-> punto isoeléctrico.
Ión híbrido -> carácter anfótero, permite regulación del Ph
PROPIEDADES AMINOÁCIDOS:
-Poseen elevado punto de fusión.
-Dos configuraciones espaciales D y L, según grupo amino esté a la derecha o a la izquierda.
-Aminoácidos proteicos -> L.
-Actividad óptica.
Los aminoácidos forman cadenas uniéndose entre sí medante enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos. Se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, perdiéndose una molécula de agua.
Dependiendo del número de aminoácidos: dipéptidos, tripéptidos, oligopéptido y polipéptido.
enlace peptídico, es un enlace covalente más corto, tiene carácter de doble enlace.
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ESTRUCTURA PROTEÍNAS:
Las proteínas tienen una estructura tridimensional definida-> cuatro niveles.
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-Estructura primaria:
Es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína y el orden en el que se disponen. Tiene forma de zigzag, las cadenas laterales se disponen alternativamente hacia arriba o hacia abajo. Esta estructura está en todas las proteínas.
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-Estructura secundaria:
Es la disposición espacial adoptada por la estructura prinmaria para poder ser estable.
Tiene capacidad de giro gracias a enlaces no peptídicos. Dependiendo de los aa, de las condiciones de tensión, temperatura y los puentes de hidrógeno, se conocen tres estructuras.
∝-hélice: la cadena proteica con estructura primaria se enrolla en espiral sobre sí misma.
Se mantiene estable gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y al grupo -C=O, dispuestos en lados contrarios.
-Lámina plegada: conserva su forma de zigzag, se asocia entre sí por enlaces puentes de hidrógeno intercatenarios. Participan todos los enlaces peptídicos. Las cadenas sepueden unir de forma paralela y de forma antiparalela
-Hélice de colágeno: estructura rígida compuesta por prolina y por hidroxiprolina, se enrolla de forma levógira. Se enrolla hacia la izqierda. Las tres helices se unen por enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno.
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-Estructura terciaria:
Es la disposición en el espacio de la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. Se mantiene estable gracias a las uniones entre los radicale -R de aa. Pueden ser: enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos, enlaces covalentes, atracciones electrostáticas entre grupos con carga opuesta, atracciones hidrófobicas, fuerzas de Van der Waals, enlaces disulfuro .Enlace fuerte. Según la estructura se distinguen dos grupos:
- Proteínas globulares: las cadenas peptídicas se enrollan sobre sí mismas, dando lugar a moléculas casi esféricas. Son solubles en agua y sus funciones son: enzimática, transportadora, hormonal y de defensa.
- Proteínas fibrosas o filamentosas: son insolubles en agua y en disoluciones salinas, por presentar predominio de cadenas R hridrófobas, funciones estructurales.
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-Estructura cuaternaria:
Se produce por la unión de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones, enlaces covalentes de tipo disulfuro. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de protómero.
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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS:
-Holoproteínas: solo formadas por aa , se encuentran las proteínas fibrosas y las globulares.
-Heteroproteínas: formadas por aa y otras moléculas, se encuentran cromoproteínas , nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas y lipoproteínas.
PROPIEDADES PROTEÍNAS:
-Solubilidad.
-Desnaturalización.
-Especificidad.
-Capacidad amortiguadora.
FUNCIONES PROTEINAS:
-Reserva.
-Función de transporte.
-Función contráctil.
-Función protectora o defensiva.
-Transducción de señales.
-Función hormonal.
-Función estructural.
-Función enzimática.
-Función homeostática.
-Función de reconocimiento de señales químicas.
Aquí os dejo el esquema de proteínas
ACTIVIDADES PROTEÍNAS
ACTIVIDADES PAU PROTEÍNAS
Nos vemos en la siguiente misión de loco por la biología.